Orotidina 5'-fosfato decarboxilase | |||||||
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OMP decarboxilase de E. coli.[1] | |||||||
Indicadores | |||||||
Número EC | 4.1.1.23 | ||||||
Número CAS | 9024-62-8-- | ||||||
Bases de dados | |||||||
IntEnz | IntEnz | ||||||
BRENDA | BRENDA | ||||||
ExPASy | NiceZyme | ||||||
KEGG | KEGG | ||||||
MetaCyc | via metabólica | ||||||
PRIAM | PRIAM | ||||||
Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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Orotidina 5'-fosfato decarboxilase (OMP decarboxilase, sendo OMP abreviação do termo em inglês orotidine 5'-phosphate decarboxylase) ou orotidilato decarboxilase é uma enzima envolvida na biossíntese da pirimidina. Ela catalisa a decarboxilação de monofosfato de orotidina (OMP) para formar monofosfato de uridina (UMP). A função desta enzima é essencial para a biossíntese de novo dos nucleotídeos de pirimidina trifosfato de uridina, trifosfato de citidina e trifosfato de timidina. OMP decarboxilase tem sido um alvo frequente de investigação científica devido à sua extrema eficiência catalítica demonstrada e sua utilidade como um marcador de seleção para engenharia de cepas de levedura.
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